Ферменти, як біокаталізатори, у багатьох аспектах подібні до звичайних каталізаторів. Якщо дозування невелике, а каталітична ефективність висока. Як і звичайні каталізатори, ферменти можуть лише змінювати швидкість хімічних реакцій і не можуть змінювати точку рівноваги хімічних реакцій. Самі ферменти не змінюються до і після реакції, тому ферменти з відносно низьким вмістом у клітинах можуть каталізувати велику кількість змін субстрату за короткий проміжок часу, відображаючи ефективність ферментного каталізу. Ферменти можуть зменшувати енергію активації реакції, але не змінювати зміну вільної енергії (△ G) під час процесу реакції, таким чином прискорюючи швидкість реакції та скорочуючи час, протягом якого реакція досягає рівноваги, без зміни константи рівноваги.
Каталітичний ефект ферментів демонструє унікальні характеристики порівняно зі звичайними каталізаторами.
(А) висока ефективність ферментного каталізу
Каталітична активність ферменту значно вища, ніж у хімічного каталізатора. Наприклад, каталаза (містить Fe2+) і неорганічні іони заліза каталізують наступну реакцію розкладання перекису водню. 1 моль каталази може каталізувати розпад 5×106 моль H2O2 протягом 1 хв. За тих самих умов 1 моль хімічного каталізатора Fe2+ може каталізувати лише 6×10-4 моль розкладання H2O2. Порівняно з цими двома, каталітична ефективність каталази приблизно в 1010 разів перевищує Fe2+.
Каталітичну ефективність ферментів можна виразити поняттям числа обертів. Число конверсії означає кількість молекул, які може перетворити кожна молекула ферменту за хвилину, коли концентрація субстрату достатньо велика, тобто кількість молекул, які каталізують хімічну зміну субстрату. Згідно з наведеними вище даними, число конверсії каталази можна розрахувати як 5×106. Коефіцієнт перетворення більшості ферментів становить близько 1 000, а найбільший може сягати понад 106.
(Б) висока специфічність ферментного каталізу
Фермент може діяти лише на певний клас або певну речовину. У цьому полягає специфіка дії ферментів. Наприклад, глікозидні зв'язки, складноефірні зв'язки і пептидні зв'язки можуть бути гідролізовані кислотно-основним каталізом, але ферменти, які гідролізують ці хімічні зв'язки, різні, а саме відповідні глікозидази, естерази і пептидази, тобто вони можуть бути гідролізовані специфічними ферменти відповідно.
(C) Умови реакції, що каталізуються ферментом, м’які.
Ферментативну реакцію, як правило, потрібно проводити в м’яких умовах, таких як нормальна температура, нормальний тиск і нейтральне значення pH. Оскільки фермент є білком, він легко втрачає свою активність у високій температурі, сильній кислоті, сильному лугу та інших середовищах. Оскільки фермент чутливий до зміни зовнішнього середовища і його легко денатурувати та інактивувати, умови реакції необхідно суворо контролювати під час його використання.
(D) регульованість активності ферменту
Порівняно з хімічними каталізаторами, ще одна особливість ферментного каталізу полягає в тому, що його каталітичну активність можна автоматично регулювати. Хоча в організмах протікає багато видів хімічних реакцій, вони дуже злагоджені та впорядковані. Зміна концентрації субстрату, концентрації продукту та умов навколишнього середовища може впливати на каталітичну активність ферменту, таким чином контролюючи скоординований і впорядкований хід біохімічних реакцій. Розлад і розлад будь-якої біохімічної реакції неминуче призведе до захворювань і навіть загибелі організмів. Для пристосування до змін навколишнього середовища і підтримки нормальної життєдіяльності організми в процесі тривалої еволюції сформували систему автоматичної регуляції активності ферментів. Існує багато способів регулювання ферментів, включаючи регуляцію інгібіторів, регуляцію зворотного зв'язку, регуляцію ковалентної модифікації, активацію зимогену та контроль гормонів.
(D) Каталітична активність ферменту пов’язана з коферментом, допоміжною групою та іоном металу.
Деякі ферменти є складними білками, в яких малі молекули, такі як кофермент, кофактор і іони металів, тісно пов'язані з каталітичною активністю ферментів. Якщо їх видалити, фермент втрачає свою активність.
Інформація в цій статті надходить з Інтернету і не використовується як порада щодо лікування чи інвестицій. Якщо ця стаття впливає на ваші права та інтереси або вас цікавить цей продукт, зв’яжіться з нами вчасно, щоб ми могли надати вам додаткову допомогу